Биохемијска ензими. Структура, својства и функције

У ћелији било ког живог организма, долази до милион хемијских реакција. Свака од њих је од велике важности, стога је важно одржати брзину биолошких процеса на високом нивоу. Готово свака реакција је катализирана њеним ензимом. Шта су ензими? Која је њихова улога у ћелији?

Ензими. Дефиниција

Термин "ензим" долази из латинског ферментума - квасца. Они се такође могу назвати ензимом из грчког ензима - "у квасцу".

Ензими су биолошки активне супстанце, тако да свака реакција која се одвија у ћелији не чини без њиховог учешћа. Ове супстанце дјелују као катализатори. Сходно томе, сваки ензим има два главна својства:

1) Ензим убрзава биокемијску реакцију, али се не конзумира.

2) Величина константа равнотеже се не мења, али само убрзање ове вредности убрзава се.

Ензими убрзавају биокемијске реакције у хиљадама, ау неким случајевима милион пута. То значи да ће у одсуству ензимског апарата, сви интрацелуларни процеси практично престати, а ћелија ће умрети. Због тога је улога ензима као биолошки активних супстанци одлична.

Разноврсни ензими омогућавају различите начине регулисања метаболизма ћелије. У свакој каскади реакција учествују многи ензими различитих класа. Биолошки катализатори су високо селективни због одређене конформације молекула. Пошто су ензими у већини случајева протеинске природе, они су у терцијарној или квартарној структури. Ово се поново објашњава специфичностима молекула.

Функције ензима у ћелији

Главни задатак ензима је убрзање одговарајуће реакције. Свака каскада процеса, од распадања водоник пероксида до гликолизе, захтева присуство биолошког катализатора.

Правилан рад ензима се постиже високом специфичношћу на одређени супстрат. То значи да катализатор може само убрзати специфичну реакцију и не више, чак и врло сличан. По степену специфичности разликују се следеће групе ензима:

1) Ензими са апсолутном специфичношћу, када је само једна реакција катализована. На пример, колагеназа разбија колаген, а малтаза раздваја малтозу.

2) Ензими са релативном специфичношћу. То укључује супстанце које могу катализирати одређену класу реакција, на пример, хидролитичко цепање.

Рад биокатализатора почиње од момента везивања свог активног центра до супстрата. Тако говоре о комплементарној интеракцији попут браве и кључа. Овде подразумевамо потпуну коинциденцију облика активног центра са супстратом, што омогућава убрзавање реакције.

Следећа фаза се састоји у току саме реакције. Њена брзина се повећава због деловања ензимског комплекса. На крају, добијемо ензим, који је повезан са производима реакције.

Коначна фаза је одвајање производа за реакцију из ензима, након чега активни центар поново постаје слободан за следећи посао.

Шематски, рад ензима у свакој фази може се написати на следећи начин:

1) С + Е -> СЕ

2) СЕ -> СП

3) СП -> С + П, где је С подлога, Е је ензим, а П је производ.

Класификација ензима

У људском тијелу можете пронаћи велики број ензима. Своје знање о њиховим функцијама и раду систематизовано је, и као резултат тога појавила се јединствена класификација, захваљујући којој је лако одредити за шта је катализатор. Ево 6 основних класа ензима, као и примери неких подгрупа.

1. Оксидоредуктаза.

Ензими ове класе катализују реакције оксидације и редукције. Одликује се укупно 17 подгрупа. Оксидоредуктазе обично имају не-протеински део, који представља витамин или хеме.

Међу оксидоредуктазама често се налазе следеће подгрупе:

А) Дехидрогеназе. Биокемија ензима-дехидрогеназа се састоји у одвајању атома водоника и преношењем на други супстрат. Ова подгрупа најчешће се налази у реакцијама дисања, фотосинтезе. У дехидрогеназама нужно представља коензим у облику НАД / НАДП или флавопротеина ФАД / ФМН. Често се пронађу метални јони. Примери укључују ензиме као што су цитокром редуктаза, пируват дехидрогеназа, изоцитрат дехидрогеназа, као и многи ензими јетре (лактат дехидрогеназа, глутамат дехидрогеназа итд.).

Б) Оксидаза. Бројни ензими катализују додавање кисеоника водонику, због чега реакциони продукти могу бити вода или водоник пероксид (Х ₂ 0, Х ₂ 0 ₂ ). Примери ензима: цитокром оксидаза, тирозиназа.

Ц) Пероксидазе и каталазе - ензими који катализују распад Х ₂ О ₂ у кисеоник и воду.

Д) Оксигеназе. Ови биокатализатори убрзавају додавање кисеоника на супстрат. Допаминхидроксилаза је један од примера таквих ензима.

2. Трансфераза.

Задатак ензима ове групе је пренос радикала од доње супстанце до супстанце примаоца.

А) Метилтрансферазе. ДНК метилрансферазе су главни ензими који контролишу процес репликације ДНК. Метилација нуклеотида игра важну улогу у регулацији рада нуклеинске киселине.

Б) Ацилтрансферазе. Ензими ове подгрупе преносе ацил групу из једног молекула у други. Примери ацилтрансфераза: лецитин холестерол ацилтрансфераза (пренос функционалне групе од масне киселине до холестерола), лизофосфатидил холинацилтрансфераза (ацил група се преноси на лизофосфатидилхолин).

Ц) Аминотрансферазе су ензими који учествују у конверзији аминокиселина. Примери ензима: аланин аминотрансфераза, која катализује синтезу аланина од пирувате и глутамата преношењем амина.

Д) Фосфотрансфераза. Ензими ове подгрупе катализују додавање фосфатне групе. Друго име за фосфотрансферазе, киназе, је много чешће. Примери су ензими као што су хексокиназе и аспартатне киназе који прате остатке фосфора у хексозе (најчешће у глукозу) и аспартицну киселину .

3. Хидролазе - класе ензима које катализују растављање веза у молекулу уз накнадно додавање воде. Супстанце које припадају овој групи су основни ензими варења.

А) Естерасе - руптура етеричних веза. Примјер је липаза, која разбија масти.

Б) гликозидазе. Биокемија ензима ове серије је уништење гликозидних веза полимера (полисахариди и олигосахариди). Примери: амилаза, сахароза, малтаза.

Ц) Пептидазе - ензими који катализују уништење протеина у аминокиселине. Пептидазе укључују ензиме као што су пепсини, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза.

Д) Амидазе - везице амидне везе. Примери: аргиназа, уреаза, глутаминаза итд. Многи амидазни ензими се јављају у орнитинском циклусу.

4. Лизи - ензими, слични хидролазама, али вода се не излаже када се молекули разбију. Ензими ове класе увек имају не-протеински део, на пример, у виду витамина Б1 или Б6.

А) декарбоксилаза. Ови ензими делују на везу Ц-Ц. Примери су глутамат декарбоксилаза или пируват декарбоксилаза.

Б) Хидратазе и дехидратазе су ензими који катализују реакцију цепања Ц-О веза.

Ц) Амид-лиаза - уништити везу Ц-Н. Пример: аргинин сукцинатна лијаза.

Д) П-О лиза. Такви ензими, по правилу, раздвајају фосфатну групу из супстратне супстанце. Пример: аденилат циклаза.

Биокемија ензима заснива се на њиховој структури

Могућности сваког ензима одређује појединац, само његова инхерентна структура. Сваки ензим је, пре свега, протеин, а његова структура и степен преклапања играју одлучујућу улогу у одређивању његове функције.

Сваки биокатализатор карактерише присуство активног центра, који је, пак, подељен на неколико независних функционалних области:

1) Каталитички центар је посебан регион протеина кроз који је ензим везан за подлогу. У зависности од конформације молекула протеина, каталитички центар може имати различит облик, који мора одговарати подлози на исти начин као и закључавање кључа. Таква комплексна структура објашњава да је ензимски протеин у терцијарном или кватернарном стању.

2) Адсорпцијски центар - служи као "држач". Овде, пре свега, постоји веза између молекула ензима и молекула-супстрата. Међутим, везе које формирају адсорпциони центар су веома слабе, те је каталитичка реакција у овој фази реверзибилна.

3) Алостеријски центри могу бити лоцирани како у активном центру, тако и на целој површини ензима у целини. Њихова функција је регулисање рада ензима. Уредба се одвија уз помоћ молекула инхибитора и молекула активатора.

Протеини активатора, везујући за молекул ензима, убрзавају његов рад. Инхибитори, напротив, инхибирају каталитичку активност, а то се може десити на два начина: било да се молекул везује за алостеријски центар на активном месту ензима (конкурентна инхибиција), или се придружи другој протеински регион (неконкурентна инхибиција). Конкурентна инхибиција се сматра ефикаснијом. На крају крајева, ово затвара место за везивање супстрата на ензим, а овај процес је могућ само у случају скоро потпуне коинциденције облика молекула инхибитора и активног места.

Ензим се често састоји не само од аминокиселина, већ и од других органских и неорганских супстанци. Сходно томе, апоензим је изолован - део протеина, коензим је органски део, а кофактор је неоргански део. Коензим може бити представљен улицама, мастима, нуклеинским киселинама, витаминима. Заузврат, кофактор је најчешће помоћни метал иони. Активност ензима одређује његова структура: додатне супстанце које чине композицију мењају каталитичке особине. Разноликост врста ензима је резултат комбиновања свих горе наведених фактора формирања комплекса.

Регулација ензима

Ензими као биолошки активне супстанце нису увек неопходни за тело. Биохемија ензима је таква да могу да оштете живе ћелије у случају прекомерне катализе. Да би спријечили штетне ефекте ензима на тијело, неопходно је некако регулирати њихов рад.

Пошто су ензими беланчевини, лако се разграђују на високим температурама. Процес денатурације је реверзибилан, али може значајно утицати на рад супстанци.

ПХ такође игра велику улогу у регулацији. Највећа активност ензима, по правилу, примећује се у неутралним пХ вредностима (7.0-7.2). Такође постоје ензими који раде само у киселом медијуму или само у алкалном стању. Тако се одржава ниска пХ вредност у ћелијским лизозомима, при чему је активност хидролитичких ензима максимална. У случају њиховог случајног улаза у цитоплазму, где је медијум ближи неутралном, њихова активност ће се смањивати. Ова заштита од "самоповређивања" заснива се на карактеристикама хидролаза.

Важно је поменути важност коензима и кофактора у саставу ензима. Присуство витамина или јона метала значајно утиче на функционисање одређених специфичних ензима.

Номенклатура ензима

Сви ензими тела се називају, зависно од припадности било којој од класа, али и на супстрату са којим реагују. Понекад систематска номенклатура не користи један, већ два супстрата у имену.

Примери имена одређених ензима:

1. Ензими јетре: лактат-дехидрогеназа, глутамат-дехидрогеназа.
2. Потпуно систематско име ензима је лактат-НАД + -хидроксидоредуктаза.

Очувана и тривијална имена која се не придржавају правила номенклатуре. Примјери су дигестивни ензими: трипсин, цхимотрипсин, пепсин.

Процес синтезе ензима

Функције ензима се одређују на генетичком нивоу. Због тога што је молекула углавном протеин, онда његова синтеза тачно понавља процесе транскрипције и превођења.

Синтеза ензима се одвија према следећој шеми. Прво, информација о жељеном ензиму се чита из ДНК, што резултира стварањем мРНК. Матрица РНА кодира све аминокиселине које чине ензим. Регулација ензима може се десити на нивоу ДНК: ако је производ катализиране реакције довољан, преписивање гена престаје и обрнуто, ако се појави потреба за производом, процес транскрипције постаје активан.

Након што се мРНА пусти у цитоплазму ћелије, почиње следећа фаза - превод. На рибозомима ендоплазмичног ретикулума , примарни ланац се синтетише, састоји се од аминокиселина везаних пептидним везицама. Међутим, протеински молекул у примарној структури још увек не може испунити своје ензимске функције.

Активност ензима зависи од структуре протеина. На истом ЕПС-у, протеин се извија, што резултира формирањем секундарне структуре, а затим и терцијарне структуре. Синтеза неких ензима зауставља већ у овој фази, међутим, да би се активирала каталитичка активност, често је потребно додати коензим и кофактор.

У одређеним областима ендоплазматичног ретикулума, додају се органске компоненте ензима: моносахариди, нуклеинске киселине, масти, витамини. Неки ензими не могу радити без присуства коензима.

Кофактор игра одлучујућу улогу у формирању кватернарне структуре протеина. Неке функције ензима доступне су само када протеин достигне организацију домена. Према томе, за њих је врло важна квартарна структура, у којој је метални јон веза између неколико глобула протеина.

Вишеструки облици ензима

Постоје ситуације када је потребно имати неколико ензима који катализирају исту реакцију, али се у неким параметрима разликују једни од других. На пример, ензим може да ради на 20 степени, али са 0 степени више не може да обавља своје функције. Шта би живи организам требао радити у сличној ситуацији при ниским температурама околине?

Овај проблем се лако решава присуством неколико ензима који катализирају исту реакцију, али раде под различитим условима. Постоје две врсте вишеструких облика ензима:

1. Исозимес. Такви протеини су кодирани различитим геном, састоје се од различитих аминокиселина, али катализирају исту реакцију.
2. Прави вишеструки облици. Ови протеини се транскрибирају из истог гена, међутим, на рибосомима, пептиди су модификовани. На излазу се добијају неколико облика истог ензима.

Као резултат, први тип вишеструких облика формира се на генетичком нивоу, када је други тип пост-транслаторни.

Важност ензима

Употреба ензима у медицини смањује се на производњу нових лекова, у којима су супстанце већ у правим количинама. Научници још нису пронашли начин да стимулишу синтезу несталих ензима у телу, али данас се лекови широко користе и тиме привремено попуњавају свој недостатак.

Различити ензими у ћелију да катализују велики број реакција везаних за одржавање живота. Један од тих представника су енизмов нуклеаза групе: ендонуклеазном и егзонуклеазу. Њихов посао је да одржи константан ниво нуклеинских киселина у ћелији, уклањање оштећене ДНК и РНК.

Не заборави феномену згрушавања крви. Као ефикасан мера заштите, процес контролише низом ензима. Главни међу њима је тромбин, који конвертује неактивни протеин фибриногена у фибрин активни. Његова тема ствара неку врсту мреже које зауставља се повреда сајт судова, чиме се спречава прекомерно губитак крви.

Ензими се користе у производњи вина, пива, производња многих млечних производа. За може користити алкохол из глукозе квасца, међутим, за успешну настанка овог процеса и екстракт довољно њих.

Занимљиве чињенице о којима нисте знали

- Све ензима у организму имају огромну масу - 5.000 до 1.000.000 Да. То је због присуства протеина у молекулу. Поређења ради, молекулска тежина глукозе - 180 Да и угљен диоксид - укупно 44 Да.

- До сада, отворен више од 2000 ензиме који се налазе у ћелијама различитих организама. Међутим, већина ових супстанци још увек нису у потпуности схваћен.

- Активност ензима се користи за добијање ефикасних прашкастих прања. Ево, ензими испуњава исту улогу као у организму: они срушити органску материју, и то својство помаже да се борбене места. Препоручује се да користите такав детерџент на температури од не више од 50 степени, у супротном то може ићи у процес денатурације.

- Према статистичким подацима, 20% људи широм света пати од недостатка било који од ензима.

- О својствима ензима познатих дуже времена, али само у 1897, људи су схватили да не квасац, и извод из њихових ћелија може користити за ферментацију шећера у алкохол.